Ved dette kursus arbejder vi med grundlæggende fysiske og fysisk-kemiske principper, der hyppigt bruges inden for life science. Vi vil introducere basale teoretiske rammer for analyser af f.eks proteinstabilitet, ligandbinding, enzymkinetik samt bioteknologiske anvendelser af mikroskopi og spektroskopi . Det overordnede mål er, at den studerende i praksis kan anvende disse værktøjer bredt ved kvantitative analyser inden for life science. En studerende, der fuldt ud har opfyldt kursets mål, vil kunne:

• Redegøre for betydningen af: Enthalpi, entropi, Gibbsenergi og kemisk potential.
• Foretage beregninger under anvendelse af begrebet tilstandsfunktion.
• Redegøre for den termodynamiske baggrund for de kolligative effekter, specielt osmotisk tryk.
• Foretage beregninger på kemiske ligevægte, herunder redegøre for temperatur- og trykafhængighed.
• Beskrive intermolekylære interaktioner, der er væsentlige for proteinstruktur og ligandbinding.
• Analysere dynamik af ligandbinding
• Modellere enzymreaktioner og identificere hastighedsbestemmende trin
• Forklare virkemåde og anvendelse af fluorescens mikroskopi
• Anvende grundlæggende optisk spektroskopi til analyse indenfor life science
• Redegøre for AFM, optisk pincet, og magnetisk pincet som metode for enkelt-molekyl kraft-spektroskopi

Ved kurset anvendes korte e-præsentationer, der kan hentes på DTU-Learn, og det forventes at den studerende har set relevante præsentationer inden undervisningen. Præsentationerne giver en kort beskrivelse af de fysiske og fysisk-kemiske principper, og henviser til uddybende forklaringer i lærebogen (eller supplerende materiale på DTU-Learn). Ved undervisningen gives en kort introduktion fra underviseren, mens hovedaktiviteten er arbejde i mindre grupper. I grupperne arbejdes med case-stories, hvor biokemisk og biofysisk data analyseres under anvendelse af relevante teorier og modeller. Kursets indeholder tre områder: termodynamik, kinetik og biofysik. I termodynamik arbejdes med udvalgte områder fra del 1 i lærebogen. Vi vil bl.a. se hvordan funktionerne enthalpi og fri energi kan måles og anvendes til at beskrive bl.a. stabiliteten af en proteinstruktur og styrken af en ligand-receptor vekselvirkninger. Kursets kinetikdel anvender lærebogens del 2, og introducerer anvendelsen af formelle hastighedsligninger inden for life science. Vi vil b.la. beskæftige os med case stories indenfor farmakokinetik, enzymkinetik og dynamik for ligandbinding. I kursets biofysikdel arbejdes bl.a. med vekselvirkninger mellem lys og biomolekyler (mikroskopi og spektroskopi) samt metoder til enkelt-molekyle kraftspektroskopi med tilhørende eksempler. Vi bruger lærebogen: Klostermeier and Rudolph: Biophysical Chemistry. seneste udgave.
Derudover anvendes andet materiale der kan hentes på DTU LEARN. 04. maj, 2026