Overordnede kursusmål
Kurset giver en bred introduktion til moleylær proteinvidenskab med
focus på metoder, der bruges til at karakterisere struktur,
stabilitet og interaktioner. Vi vil arbejde med både de teoretiske
grundlag for måleprincipperne, anvendelse af metoderne og kritisk
vurdering af resultaterne. Kurset vil tilbyde en grundig diskussion
af de kræfter og mekanismer, der stabiliserer proteinkonformationer
og protein-ligand komplekser. Kurset vil præsentere en moderne
opfattelse af, hvordan metodevalg udføres i proteinvidenskab. De
studerende vil også lære hvordan analysen af de indsamlede og
behandlede data driver beslutningsprocessen frem mod det næste
skridt i et forskningsprojekt
Læringsmål
En studerende, der fuldt ud har opfyldt kursets mål, vil kunne:
- Beskrive og evaluere aminosyrers kemiske struktur og egenskaber
både på fri form og i kontekst af proteinstruktur.
- Forstå, differentiere og evaluere kræfter og bindingstyper i
proteinstrukturer
- Evaluere fordele og ulemper ved forskellige metoder (både
biokemiske og in silico tilgange) inden for proteinvidenskab.
- Designe basale studier af proteiners struktur, stabilitet,
funktion og interaktioner.
- Evaluere måleprincipper i proteinvidenskabelige
kernemetoder.
- Diskutere grundlæggende proteinstrukturbestemmelser og deres
anvendelse (krystallografi, NMR og cryo-elektronmikroskopi)
- Beskrive de grundlæggende mekanismer bag proteinfoldning og
-fleksibilitet og udlede virkningen heraf på molekylefunktion.
- Redegøre for de grundlæggende mekanismer bag
proteininteraktioner.
- Forstå det analytiske grundlag for den videnskabelige
beslutningsproces.
- Anvende og evaluere original litteratur.
Kursusindhold
Kurset anvender lærebogen: Biophysical Chemistry af Klostermeier og
Rudolph (CRC Press 2017). Vi vil fokusere den del i på bogen som
omhandler "Metoder" (del IV), men også henvise til andre
afsnit om proteiners struktur og funktion. Kurset indeholder også
en grundlæggende og praktisk introduktion til principperne inden
for spektroskopi, termodynamik, kinetik, og beregningsanalyser, der
ligger til grund for metoderne. Kurset dækker en bred vifte af
områder inden for proteinvidenskab, herunder proteinstruktur og
foldning, protein-protein og protein-ligand interaktioner,
proteinteknik og proteomanalyse.
Litteraturhenvisninger
Biophysical Chemistry , D. Klostermeier & M.G. Rudolph, ed. 1,
2017. E-bogen kan hentes fra DTUs bibliotek.
Andet materiale vil være tilgængeligt på DTU LEARN
Sidst opdateret
03. maj, 2022
